Systematic Elucidation of Weak Interaction involving H-bonding, CH-π, S-π, and π-π interactions on the Protein Stability, Spectroscopic, and Electrochemical Properties Proved by the Utilization of Pseudoazurin and its Met16X mutants as a model system.

Methods: X-ray and Neutron Crystallographic Structure Analysis, Cyclic Voltammetry, EPR and X-ray Absorption Spectroscopy, ESI-Mass Spectroscopy, Small Angle Neutron Scattering, Quasi Erastic Neutron Scattering, QM/MM and MD Calculation.

生き物の設計図であるDNAから、タンパク質は鎖のような形で作られます。鎖状のタンパク質が生命現象の役割を担うためには、さらに正しい立体的な形に綺麗に折りたたまれなければならず、タンパク質にはそのための仕組みが隠されています。私たちは、タンパク質が折りたたまれたり、解けたりするときに「弱い相互作用」が果たす役割を、実験と計算によって明らかにしようと挑戦しています。間違った形に折りたたまれてしまうと、本来の働きを果たせないだけではなく、病気との関連も知られています。

タンパク質には、生命の様々な場面に合わせて働きを絶妙に調節する「弱い相互作用」のトリックが仕掛けられています。この仕組みを明らかにするために、X線や中性子などの「量子ビーム」を使った実験と、コンピュータを使った量子化学計算を使って、タンパク質の形（構造）を精密に調べています。「弱い相互作用」の研究は、安全で効き目のある医薬品の作用を理解し、新しく設計するための重要な鍵となります。

脱窒菌は、タンパク質・酵素を使って、水質・土壌の酸性化や地球温暖化の原因になる物質を栄養に、環境への害が少ない窒素ガスに変える微生物です。脱窒菌の中で活躍するタンパク質・酵素の中には、鉄や銅などの金属イオンの性質を巧みに操り機能する「金属タンパク質」が存在しています。これらの働きや仕組みを明らかにすることで、環境浄化に役立つ触媒などの開発が期待できます。